「パキッと音がした気がする」
透真が言った。試験管の中で反応が起きている。
「化学結合が切れた音かもね」奏が冗談めかして言う。
「実際には聞こえない」怜が訂正した。「でも、エネルギーは放出される」
「結合って、どうやって切れるの？」透真が聞く。
「エネルギーを加える。活性化エネルギーの山を越える必要がある」
怜がエネルギーダイアグラムを描いた。反応物から生成物への道のり。途中に山がある。
「この山が、活性化エネルギー」
「高ければ高いほど、反応しにくい」奏が推測した。
「正解。室温では起きにくい反応も、熱を加えれば進む」
透真が火をつけようとする。
「待て！」怜が止めた。「実験室では、もっと穏やかな方法を使う」
「つまらん」透真が不満そうに言う。
「生体内では、炎を使えない」怜が説明した。「だから、酵素がある」
「酵素って、何してるの？」奏が聞く。
「活性化エネルギーを下げる。山を低くする」
図に新しい曲線を追加した。酵素がある場合、山が低い。
「これで、体温でも反応が進む」
「魔法みたい」透真が言った。
「化学だよ」怜が微笑んだ。「酵素は、反応物を最適な配置にする」
「最適な配置？」
「結合が切れやすい、または形成しやすい位置関係。遷移状態を安定化させる」
奏がノートに書いた。「遷移状態＝反応の途中の状態」
「そう。エネルギーが最も高い瞬間」
透真が疑問を持った。「でも、酵素がなければ反応しないの？」
「する。ただ、非常に遅い」怜が答えた。
「どれくらい遅い？」
「例えば、ペプチド結合の加水分解。酵素なしでは、半減期が数百年」
「数百年！」奏が驚く。
「でも、プロテアーゼという酵素があれば、数ミリ秒で切断できる」
透真が計算を始めた。「それって...何桁違う？」
「10の10乗以上」怜が答えた。「酵素の触媒効率は、驚異的だ」
「なぜそんなに効率的なの？」奏が聞く。
「基質特異性。酵素は、特定の基質としか結合しない」
「鍵と鍵穴のように」透真が言った。
「昔はそう考えられていた。でも今は、誘導適合モデルが主流」
「誘導適合？」
「基質が結合すると、酵素の形が変わる。お互いに適応する」
奏が感心した。「柔軟なんだ」
「結合エネルギーも重要」怜が続けた。「異なる結合は、異なるエネルギーを持つ」
「例えば？」
「C-C単結合は約350 kJ/mol。C=C二重結合は約610 kJ/mol」
「二重結合の方が強い」透真が確認した。
「でも、反応性は高い」怜が訂正した。
「矛盾してない？」
「強さと反応性は別。二重結合は、電子密度が高いから、求電子試薬と反応しやすい」
奏がまとめた。「強い＝安定、でも反応性が高い＝活性化しやすい」
「微妙だけど、重要な違い」怜が認めた。
透真がふと思った。「ATP って、結合エネルギー？」
「ATPのリン酸結合は、高エネルギー結合と呼ばれる」怜が説明した。
「なぜ？」
「加水分解すると、約30 kJ/molのエネルギーが放出される」
「それが、生命のエネルギー源」奏が理解した。
「そう。ATPを分解して、エネルギーが必要な反応に使う」
透真が興奮気味に言った。「結合が崩れると、音じゃなくてエネルギーが出る」
「正確には、崩れるためにエネルギーが必要で、新しい結合ができるときにエネルギーが出る」
「どっちが多いかで、発熱か吸熱か決まる」奏が補足した。
「完璧」怜が認めた。
窓の外で、木の葉が風に揺れている。セルロースの結合が、ゆっくりと分解されていく。目には見えないけれど、化学結合の崩れる音が、世界中に響いている。
「次は、細胞質の流れについて話そう」怜が提案した。
透真と奏は頷いた。化学結合の物語は、まだ終わらない。