「酵素って、どうやって基質を見つけるの？」
奏が素朴な疑問を投げかけた。
ミリアが答えた。「形の認識。酵素と基質は、互いに相補的な形を持つ」
「鍵と鍵穴？」
零が補足した。「それは古いモデル。現在は、誘導適合モデルが主流」
「誘導適合？」
「基質が結合すると、酵素の形が変わる」ミリアが説明した。
奏がノートに描こうとした。「柔軟なの？」
「タンパク質は動的。完全に硬い構造じゃない」
零が例を出した。「手袋に手を入れると、手袋が手の形に合う」
「でも、サイズが合わない手は入らない」
「それが特異性」ミリアが続けた。「酵素は、特定の基質だけと結合する」
奏が疑問を持った。「どうやって区別するの？」
「形、電荷、疎水性…複数の要因」零が列挙した。
「活性部位の環境が、基質に完璧に合う」
ミリアが模型を組み立てた。「グルコキナーゼとグルコース」
「グルコキナーゼ?」
「グルコースをリン酸化する酵素」
零が指した。「この窪みが活性部位。グルコースがすっぽり収まる」
「でも、他の糖は？」奏が聞いた。
「入らない。少しでも形が違うと、認識されない」
ミリアが別の模型を試した。「ガラクトース。グルコースと似てるけど、OH基の向きが違う」
「入らない…」奏が確認した。
「そう。この精密さが、代謝を制御する」
零が説明した。「もし酵素が非特異的なら、混沌になる」
「全ての糖が、全ての酵素と反応する」
「制御不能」
奏が理解した。「だから、厳密な認識が必要」
「でも」ミリアが付け加えた。「完全に硬いと、反応できない」
「どういうこと？」
「誘導適合が重要。基質が結合すると、酵素が最適な形に変化する」
零が図を描いた。「変化することで、遷移状態を安定化する」
「遷移状態？」
「反応の中間。最も不安定な瞬間」
ミリアが続けた。「酵素は、遷移状態に最も強く結合する」
「基質よりも？」
「そう。だから反応が加速される」
奏が考えた。「基質が来ると、酵素が変形して、抱きしめる？」
「ロマンチックだけど、正確」零が笑った。
「距離も重要」ミリアが付け加えた。「基質が結合すると、触媒残基が正しい位置に配置される」
「触媒残基？」
「反応を実際に起こすアミノ酸」
零が例を示した。「セリンプロテアーゼ。セリン、ヒスチジン、アスパラギン酸の三つ組」
「この3つが協力して、ペプチド結合を切る」
奏が感心した。「チームワーク」
「分子レベルの協調」ミリアが認めた。
「結合のエネルギーは？」奏が聞いた。
「弱い相互作用。水素結合、ファンデルワールス力、疎水性相互作用」
零が補足した。「弱いけど、数が多い。合計すると、十分な結合力」
「そして、可逆的」ミリアが強調した。
「可逆的？」
「生成物ができたら、すぐに離れる。だから、酵素は何度も使える」
奏がまとめた。「結合→反応→解離→繰り返し」
「触媒のサイクル」零が頷いた。
「阻害剤は？」奏が質問した。
「活性部位に結合して、基質を排除する」ミリアが答えた。
「競争的阻害。基質と阻害剤が、同じ部位を奪い合う」
零が付け加えた。「非競争的阻害もある。別の場所に結合して、酵素の形を変える」
「誘導適合を邪魔する」
奏が想像した。「薬も、そういう仕組み？」
「多くの薬は、酵素阻害剤」ミリアが認めた。
「病気に関わる酵素を、選択的に阻害する」
零が例を出した。「アスピリン。シクロオキシゲナーゼを阻害する」
「痛みと炎症を抑える」
奏が感動した。「基質と酵素の出会い、大事なんだ」
「生命の全ての反応が、この出会いから始まる」ミリアが静かに言った。
窓の外で、鳥が飛ぶ。見えない世界で、基質と酵素が惹かれ合う。